Что вызывает набухание белков в пищеварительном тракте

Вздутие живота. Как с ним бороться?

Частыми признаками проблем с пищеварением становятся вздутие живота и тяжесть в желудке. Вздутие возникает из-за скопления газов в кишечнике, которое может происходить и в норме. Однако при чрезмерном газообразовании (метеоризме) человек начинает чувствовать дискомфорт и ощущение распирания. Игнорировать проблему однозначно не стоит, даже если она слабо выражена.

Почему возникает вздутие?

Вздутие живота и метеоризм могут быть вызваны разными причинами. Но в любом случае это симптомы, указывающие на возможные проблемы с пищеварительной системой. Повышенным газообразованием сопровождается подавляющее большинство заболеваний желудочно-кишечного тракта (ЖКТ). Одной из причин вздутия может являться аэрофагия – заглатывание воздуха во время еды. Происходить такое может из-за разговоров во время застолий, во время быстрых перекусов на ходу и вследствие таких факторов, как курение, некачественные челюстные протезы и др.

Даже у полностью здоровых людей метеоризм может появляться при употреблении следующих продуктов питания:

Что делать, чтобы вздутие не проявлялось?

Простые правила, снижающие риск возникновения метеоризма:

Перед большим застольем или при переедании о предотвращении вздутия * лучше позаботиться заранее. Для этого можно принять капсулу Креон ® 10000 во время еды или сразу после нее. Активные вещества, которые содержатся в препарате, помогают естественному пищеварению, снижая риск появления дискомфорта и тяжести после приема пищи.

Препараты при вздутии живота

Помочь в борьбе со вздутием живота, вызванным недостатком пищеварительных ферментов, могут препараты, содержащие ферменты, сходные с теми, что вырабатывает наш организм.

Что должен «уметь» препарат для улучшения пищеварения? 5

Преимущества Креон ® :

Узнать подробнее, чем отличается Креон ® от других препаратов «>можно здесь.

Источник

Что вызывает набухание белков в пищеварительном тракте

а) Пищевые белки. Пищевые белки химически представляют собой длинные цепи аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Далее представлена типичная связь:

Характеристика каждого белка определяется типом аминокислот в молекуле белка и последовательностью расположения этих аминокислот. Физические и химические характеристики различных белков, важных для человека, изложены в отдельной статье на сайте (просим вас пользоваться формой поиска выше).

б) Переваривание белков в желудке. Пепсин — важный фермент желудка, расщепляющий белки. Он наиболее активен при рН 2,0-3,0 и не активен при рН выше 5,0. Вследствие этого для проявления расщепляющего действия белка ферментом желудочный сок должен быть кислым. Как объяснено в отдельной статье на сайте (просим вас пользоваться формой поиска выше), железы желудка секретируют большое количество соляной кислоты. Эта кислота секретируется париетальными (кислотопродуцирующими) клетками желез при рН, равным приблизительно 0,8. К моменту, когда кислота смешивается с желудочным содержимым и секретом из некислотопродуцирующих железистых клеток желудка, рН уже составляет в среднем 2,0-3,0, что чрезвычайно благоприятно для активности пепсина.

Одной из важных переваривающих особенностей пепсина является его способность переваривать белок коллаген — альбуминоподобный тип белка, который лишь незначительно расщепляется под действием других пищеварительных ферментов. Коллаген — главная составляющая часть межклеточной соединительной ткани мяса; поэтому для расщепления белков мяса ферментами пищеварительного тракта прежде всего необходимо переварить коллагеновые нити. В связи с этим у индивида, у которого отмечается недостаток пепсина в желудочном соке, съеденное мясо хуже подвергается обработке другими пищеварительными ферментами и, следовательно, может хуже перевариваться.

Переваривание белков

Как показано на рисунке выше, пепсин только начинает процесс переваривания белка, обычно обеспечивая только 10-20% полного переваривания белков и превращение их в альбумозы, пептоны и мелкие полипептиды. Это расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидной связи между аминокислотами.

в) Переваривание белков секретами поджелудочной железы. Переваривание белка преимущественно происходит в верхних отделах тонкого кишечника, в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке под воздействием протеолитических ферментов, секретируемых поджелудочной железой. Частично расщепленные продукты белковой пищи, поступая в тонкий кишечник из желудка, подвергаются воздействию главных протеолитических панкреатических ферментов: трипсина, хемотрипсина, карбоксиполипептидазы и проэластазы (для облегчения понимания просим вас изучить рисунок выше).

Трипсин и хемотрипсин расщепляют молекулы белка на небольшие полипептиды; карбоксиполипептидаза отщепляет отдельные аминокислоты от карбоксильного конца полипептидов. Проэластаза, в свою очередь, превращается в эластазу, которая затем переваривает эластические волокна, частично содержащиеся в мясных продуктах. Под действием панкреатического сока небольшой процент белков переваривается до аминокислот. Большинство белков расщепляется до дипептидов и трипептидов.

г) Переваривание белков пептидазами энтероцитов, встроенных в ворсинки тонкого кишечника. Заключительный этап переваривания белков в просвете кишечника обеспечивается энтероцитами тонкого кишечника, которые покрыты ворсинками, преимущественно в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке. Эти клетки имеют щеточную каемку, которая состоит из сотен микроворсинок, выступающих над поверхностью клетки. В мембране каждой из этих микроворсинок содержатся многочисленные пептидазы, которые выступают над мембраной, где они взаимодействуют с кишечной жидкостью.

Наиболее важны два типа пептидаз: аминополипептидаза и некоторые дипептидазы. Они доводят расщепление оставшихся крупных полипептидов до дипептидов, трипептидов и меньшего числа аминокислот. И аминокислоты, и дйпептиды с трипептидами свободно транспортируются сквозь мембрану микроворсинок во внутреннюю часть энтероцита.

Наконец, внутри цитозоля энтероцитов находятся другие многочисленные пептидазы, которые специфичны для оставшихся связей между аминокислотами. В течение нескольких минут практически все оставшиеся дипептиды и трипептиды перевариваются до конечной стадии в форме отдельных аминокислот; далее они выходят через другую сторону энтероцита, а отсюда — в кровь.

Более 99% конечных продуктов переваривания белков, которые всасываются, являются одиночными аминокислотами. Очень редко происходит всасывание пептидов и чрезвычайно редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся молекул цельного белка может иногда вызывать серьезные аллергические или иммунологические нарушения.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Источник

Башкирский государственный медицинский университет

Биохимия

Теория

Переваривание и всасывание белков. Общие пути обмена аминокислот

Биологическая роль и структура белков

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Все природные белки состоят из небольшого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами – аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи.

Функции белков:
1) Структурная:

Все ферменты являются белками

Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – многие гормо-ны, например, инсулин и глюкагон.

Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

6) Резервная: производство и накопление в яйце яичного альбумина.

7) Питательная: белки грудного молока, белки мышц и печени при голодании.

8) Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.

Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум pH, специфичность, продукты переваривания

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения:

Осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами.

К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин выделяется специфичными G-клетками:

Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также гастрин обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н₂-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Пепсин

Пепсин – эндопептидаза, то есть расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов.

Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр»прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), блокирующий работу фермента, т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0.

Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д.

Гастриксин

Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

Роль соляной кислоты в пищеварении

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н + и переносящие ионы Сl – из крови в полость желудка.

Функции соляной кислоты:

Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков

Двенадцатиперстная кишка и тонкий кишечник в целом

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты–трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы соответственно. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Регуляция кишечного пищеварения

В тонком кишечнике под влиянием низкого рН начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO₃ – ).

Также благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина — панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи. В образовании желчи одновременно принимает участие секретин, стимулирующий продукцию бикарбонатов эпителием желчных протоков.

В целом нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит при участии панкреатического сока и желчи. В результате его рН повышается до 7,0-7,5.

Трипсин

Выделяемый в pancreas трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина.

Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Также трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А_2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз три-ацилглицеролов.

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы.

Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

Толстый кишечник

При богатой белками диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами.

Гниение белков в кишечнике: химизм, образование продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени

При ухудшении всасывания аминокислот, при избытке белковой пищи, при нарушении деятельности пищеварительных желез недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Этот процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой как токсины (кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород, метилмеркаптан (СН₃SН)), так и нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин). Гниение белков также активируется при снижении перистальтики кишечника (запоры).

В печени происходит обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, с помощью двух систем:

Цель и суть работы систем обезвреживания заключается в маскировке токсичных групп (например, в феноле токсична ОН-группа) и/или в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.

Микросомальное окисление

Микросомальное окисление – это последовательность реакций с участием оксигеназ и НАДФН, приводящих к внедрению атома кислорода в состав неполярной молекулы и появлению у нее гидрофильности. Реакции осуществляются несколькими ферментами, расположенными на мембранах эндоплазматического ретикулума. Ферменты организуют короткую цепь, которая заканчивается цитохромом P₄₅₀. Цитохром Р₄₅₀ включает один атом кислорода в молекулу субстрата, а другой – в молекулу воды.

Субстрат окисления необязательно является чужеродным веществом (ксенобиотиком). Микросомальному окислению также подвергаются предшественники желчных кислот и стероидных гормонов и другие метаболиты.

Конъюгация

Для маскировки токсичных групп и придания большей гидрофильности молекуле существует процесс конъюгации, т.е. ее связывания с очень полярным соединением – таким соединением являются глутатион, серная, глюкуроновая, уксусная кислоты, глицин, глутамин. В клетках они часто находятся в связанном состоянии, например:

Образование животного индикана

Примером реакций обезвреживания веществ является превращение индола в животный индикан. Сначала индол окисляется с участием цитохрома Р₄₅₀ до индоксила, затем конъюгирует с серной кислотой с образованием индоксилсульфата и далее калиевой соли – животного индикана.

При повышенном поступлении индола из толстого кишечника образование индикана в печени усиливается, далее он поступает в почки и выводится с мочой. По концентрации животного индикана в моче можно судить об интенсивности процессов гниения белка в кишечнике.

Пути всасывания аминокислот в кишечнике

Перенос аминокислот через мембраны клеток, как в кишечнике, так и в других тканях, осуществляется при помощи двух механизмов: вторичный активный транспорт и глутатионовая транспортная система.

Транспорт с использованием градиента концентрации натрия – вторичный активный транспорт.

В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:

* для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,

* для малых нейтральных – аланина, серина, треонина,

* для основных аминокислот – аргинина и лизина, а также для кислых аминокислот – аспартата и глутамата,

* для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) является трипептид глутатион (глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с амино-кислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.

Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе

Аминокислоты, образующиеся в результате переваривания белков в ЖКТ, поступают в кровь и доставляются в печень, где часть аминокислот используется для синтеза белков крови, а другая часть разносится кровью к разным тканям, органам и клеткам. Второй источник свободных аминокислот эндогенный гидролиз белков. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью (белки крови — 18-45 суток). Распад тканевых белков осуществляется при участии активной системы протеолитических ферментов, объединенных под названием тканевых протеиназ или катепсинов. Но они не могут действовать в полную силу в организме животного, т.к. для этого необходима кислотная среда 4-5, а такая концентрация ионов Н, которая возникает в тканях после смерти или в очаге воспаления, что сопровождается самоперевариванием ткани. Но, тем не менее, активность протеиназ при рН 7,2-7,8 вполне обеспечивает постоянное самообновление белков.

В тканях различают протеиназы 1,2,3 и 4, которые по механизму действия близко стоят к соответствующим ферментам ЖКТ: 1-пепсин, 2-трипсин, 3-карбоксипептидаза, 4-аминопептидаза. Эти ферменты обеспечивают постоянный гидролиз белков и способствуют формированию фонда свободных аминокислот клеток, межклеточной жидкости и крови.

Шапероны

Шапероны – универсальные консервативные белки, которые связывают другие белки и стабилизируют их конформацию. Они могут исправлять недостатки белков как после их синтеза, так и в процессе синтеза на рибосомах, включатся в мультимерные комплексы или переходить через различные клеточные мембраны. Шапероны предотвращают агрегацию белка перед завершением свертывания и предотвращают образование нефункционирующих или непродуктивных конформаций во время этого процесса.

Убиквитин

В целом роль убиквитина выглядит так. Между убиквитином и белком-субстратом образуется ковалентная связь, возникающая между аминными группами остатков лизина белка и карбоксильной группой концевого остатка убиквитина. Образовавшиеся конъюгаты, которые содержат более чем одну молекулу убиквитина, могут быть деградированы протеиназами, в основном протеасомами. Узнавание белков, подлежащих протеолизу осуществляется так называемым убиктивиновым комплексом, способным взаимодействовать с отработанными или аномальными белками. АТФ расходуется как на стадии образования, так и на стадии деградации конъюгатов убиквитина с белком. Есть основания полагать, что убиквитин вызывает значительные конформационные изменения субстратного белка, что делает этот белок чувствительным к протеолизу. Связывание белка с убиквитином служит сигналом для «узнавания» этого белка протеиназами, что обеспечивает механизм избирательной деградации внутриклеточных белков.

Понятие клеточного метаболического пула аминокислот

Аминокислоты в клетке составляют динамичный пул, который непрерывно пополняется и так же непрерывно расходуется.

Существуют три источника аминокислот для пополнения этого пула:

Путь дальнейшего превращения каждой аминокислоты зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

Реакции превращения аминокислот в клетке условно можно разделить на три части, в зависимости от реагирующей группы:

Источник

12 продуктов, провоцирующих газообразование

Газообразование – естественный процесс для любого человека. Это естественная реакция организма, которая направлена на избавление организма от лишнего воздуха.

Чаще всего причиной являются особенности рациона, включение определенных продуктов. Понимание того, какие продукты вызывают повышенное газообразование, поможет избежать проблем.

Какие продукты вызывают газообразование?

Все продукты, которые могут вызывать повышенное газообразование, обладают определенными характеристиками:

Можно выделить 12 продуктов, которые могут стать причиной повышенного газообразования:

1. Фасоль и бобовые

Бобовые завоевали репутацию продуктов, которые вызывают газы. Причина в содержании большого количества сложных сахаров – раффинозы, которая с трудом расщепляется в организме. Кроме того, бобовые – это источники сложной клетчатки, которая может увеличить газообразование.

Однако не все бобовые могут быть источником газообразования. Например, исследования показывают [1], что запеченная фасоль с большей степенью вызывала газообразование в сравнении с употреблением черноглазого гороха (белый сорт гороха с черными пятнами).

2. Брокколи и другие продукты из крестоцветных

В таких продуктах содержится большое количество рафинозы и клетчатки. К числу таких овощей можно отнести и другие продукты:

3. Цельнозерновые продукты

Все цельнозерновые продукты кроме риса содержат рафинозу и большое количество клетчатки. Это становится причиной повышенного газообразования, и, как следствие, вздутию живота.

Некоторые продукты, например, пшеница, ячмень, рожь содержат белок — глютен. А, как известно, многие чувствительны к такому белку: от непереносимости до целиакии (серьезного аутоиммунного заболевания).

4. Лук

Это овощ, который используют для приготовления многочисленных блюд, салатов и др. Люди могут включать его в рацион в сыром виде, а также термически обработанным.

Лук содержит фруктозу, которая расщепляется кишечником в процессе пищеварения. И как раз переваривание этого сахара может стать причиной повышенного газообразования.

5. Чеснок

Его также часто используют при приготовлении пищи, соусов, салатов и др.

Он также может стать причиной повышенного газообразования. У некоторых пациентов может формироваться непереносимость чеснока и первый симптом – вздутие живота и повышенное газообразование.

6. Молочные продукты

Молочные продукты содержат белки и являются ценным источникам кальция, однако у людей с непереносимостью лактозы они могут стать причиной повышенного газообразования и вздутия живота.

Согласно некоторым данным, более 75% людей с возрастом теряет [2] способность переваривать лактозу – молочный сахар, который содержится во всех молочных продуктах.

При лактазной недостаточности, после употребления молочных продуктов, могут возникать и другие симптомы: метеоризм, вздутие живота, боль, диарея или, наоборот, запор.

7. Заменители сахара

Растет популярность сахарных спиртов, которые используют как заменители сахара.

Такие продукты остаются непереваренными прежде чем попасть в кишечник. И только в кишечнике начинают расщепляться и одновременно становиться питательной средой для бактерий, которые там проживают.

Как раз эти бактерии, а точнее, их жизнедеятельность и становится причиной повышенного газообразования.

8. Газировки

Сладкие газировки – одна из главных причин повышенного газообразования.

При включении избыточного количества газировок в рацион, человек потребляет не только чрезмерное количество сахара, но и газов.

Чтобы избавиться от излишнего газа в желудке, формируется частая одышка.

Однако, в некоторых случаях, газ может скапливаться в кишечнике.

Сложностей добавляет и тот факт, что некоторые газировки содержат сахарные спирты. Получается, что сладкие газировки – скопление предрасполагающих факторов для формирования повышенного газообразования.

9. Пиво

Это ферментированный и газированный напиток.

Ферментированные углеводы и процессы карбонизации приводит к избыточному газу и вздутию живота. В пиве содержится еще и глютен, который может усиливать симптомы у людей с пищевой непереносимостью.

10. Жевательная резинка

При жевании резинки человек неосознанно проглатывает большое количество воздуха, который может скапливаться в желудке и транспортироваться в кишечник.

Многие жвачки содержат заменители сахара. И в совокупности это может стать причиной некоторых последствий в виде повышенного газообразования.

11. Леденцы

Леденцы – источник большого количества сахара. Масла в огонь добавляет и заглатывание воздуха.

Некоторые производители, с целью увеличения спроса, используют заменители сахара, что также повышает вероятность повышенного газообразования.

12. Жирные блюда

Такие продукты замедляют пищеварение и заставляют организм работать на повышенных оборотах. Как и в случае с жареной пищей, в кишечнике скапливается большое количество газов.

Как бороться с повышенным газообразованием?

Все перечисленные продукты часто входят в ежедневный рацион и отказываться от них сложно. Но чтобы уменьшить газообразование достаточно следовать простым советам:

Список продуктов, которые уменьшают газообразование

Повышенное газообразование: тревожные симптомы

В большинстве случаев, повышенное газообразование – это не повод для беспокойства. Чаще причина в погрешностях рациона.

Тем не менее, чрезмерное газообразование может быть первым признаком заболевания или дисфункции пищеварительного тракта. Поэтому необходима консультация врача.

При обследовании нужно исключить:

Газообразование – естественный процесс, но иногда может выходить из-под контроля и указывает на некоторые проблемы в организме.

Коррекция рациона поможет избавиться от большинства эпизодов вздутия живота.

Источник